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简要说明酶的催化作用的特点篇一
酶催化可以看作是介于均相与非均相催化反应之间的一种催化反应。 既可以看成是反应物与酶形成了中间化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反应物，然后再进行反应。下面是小编给大家整理的酶催化作用的特点，希望能帮到大家!
1.高度的催化效率
一般而论，酶促反应速度比非催化反应高，例如，反应
h2o2+h2o2→2h2o+o2??
在无催化剂时，需活化能18，000卡/克分子;胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子;有过氧化氢酶(catalase)存在时，仅需活化能2，000卡/克分子以下。
2.高度的专一性
一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。
酶对底物的专一性通常分为以下几种:
(1)绝对特异性(absolute specifictity)
有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成nh3和co2，而不能催化甲基尿素水解。
(2)相对特异性(relative specificity)
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类;磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
(3)立体异构特异性(stereopecificity)
酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1，4-糖苷键，不能水解纤维素中的'β-1，4-糖苷键;l-乳酸脱氢酶(l-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是l型乳酸，而不能是d型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。
3.酶活性的可调节性
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。
4.酶活性的不稳定性
酶是蛋白质，酶促反应要求一定的ph、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。
特征
酶催化反应还表现出一种在非酶促反应中不常见到的特征，即可与底物饱和。当底物浓度增加时，酶反应速率达到平衡并接近一个最大值vm(见图)。
公式简介
1913年l.迈克利斯和l.m.门顿发展了关于酶的作用和动力学的一般理论，假定酶e首先与底物s结合形成酶-底物复合物es;然后此复合物在第二步反应中分解形成游离的酶和产物p：
公式在动力学研究中通常使用的条件下，酶的浓度与底物相比是非常低的。当酶和底物混合后，es的浓度迅速增加直至到达恒态,这种恒态通常在很短时间内就能达到,并可维持一段时间，在这段时间内，整个反应的速率基本上是恒定的。该速率被称为反应的初速率v0，它可用产物的生成速率来测量：
式中【et】为总的酶浓度;c为底物的浓度;k1、k2、k3为反应速率常数。当底物浓度无穷大时，初速率接近最大值vm，vm=k3【et】。定义km=(k2+k3)/k1，则得：
v0=vm/(1+km/c)
式中km称为迈克利斯常数，代表在给定的酶浓度下，反应速率达到最大值的一半时所需的底物浓度。当k3与k2相比很小时,km就接近于酶-底物络合物的离解常数,可作为酶与其底物亲和力的量度。
原理
在自然界中，大约有三分之一的酶需要金属离子作为辅助因子或活化剂。有些含金属的酶，其所含的金属离子，特别是铁、钼、铜、锌等过渡金属离子与蛋白质部分牢固地结合，形成酶的活性部位。这种酶称为金属酶，例如使大气中游离的氮分子固定为氨的、含钼和铁的固氮酶;使底物氧化同时将氧分子还原为水的铜氧化酶;使h2(或h+)转化为h+(或h2)的含铁、硫的氢酶;一类含钼的氧化还原酶(如硝酸盐还原酶、嘌呤脱氢酶、黄嘌呤氧化酶、醛氧化酶、亚硫酸氧化酶和甲酸脱氢酶)等。在这些酶的大分子内部含有由若干金属原子组成的原子簇，作为活性中心，以络合活化底物分子。它们使底物络合活化的方式和通过配位体实现电子与能量偶联传递的原理，与相应的均相络合催化和多相络合催化过程有相似的地方。
发展
弄清自然界在亿万年进化过程中巧妙设计的各种酶作用机理，不仅能揭开生物催化过程的奥秒，也能为人类利用其中某些原理来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础，并带动催化的边缘学科──光助催化、电催化和光电催化──的发展。
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